Insegnamento BIOCHIMICA GENERALE APPLICATA E CLINICA
| Nome del corso | Chimica e tecnologia farmaceutiche |
|---|---|
| Codice insegnamento | A003594 |
| Curriculum | Comune a tutti i curricula |
| Docente responsabile | Carmela Conte |
| Docenti |
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| Ore |
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| CFU | 10 |
| Regolamento | Coorte 2023 |
| Erogato | Erogato nel 2024/25 |
| Erogato altro regolamento | |
| Attività | Caratterizzante |
| Ambito | Discipline biologiche e farmacologiche |
| Settore | BIO/10 |
| Tipo insegnamento | Obbligatorio (Required) |
| Tipo attività | Attività formativa monodisciplinare |
| Lingua insegnamento | ITALIANO |
| Contenuti | Conoscenza delle principali macromolecole biologiche e del rapporto struttura-funzione. Metabolismi e relativi aspetti biochimico-clinici. Metodi biochimici per lo studio delle macromolecole. |
| Testi di riferimento | - I principi di Biochimica di Lehninger Di Nelson and Cox- Zanichelli Editore - Biochimica Medica di Siliprandi e Tettamanti, Piccin editore. |
| Obiettivi formativi | Al termine dello studio lo studente che avrà superato l'esame sarà in grado di disporre delle conoscenze di base dei principi fondamentali della biochimica generale, applicata e clinica. |
| Prerequisiti | Il corso di biochimica generale, applicata e clinica si propone di affrontare tematiche che lo studente sarà in grado di apprendere se avrà acquisito le conoscenze di base della chimica inorganica e organica. Affinchè lo studente possa comprendere i contenuti trattati è' indispensabile che abbia acquisito le nozioni fondamentali sulla struttura delle principali macromolecole e dei legami chimici nonchè il loro comportamento durante le reazioni del metabolismo. |
| Metodi didattici | L'insegnamento si effettuerà attraverso lezioni frontali in aula riguardanti tutti gli argomenti del programma ed esercitazioni per la parte di biochimica applicata che si svolgeranno in laboratorio. |
| Altre informazioni | nessuna |
| Modalità di verifica dell'apprendimento | La valutazione prevede un'unica prova orale durante la quale lo studente dovrà rispondere a domande riguardanti gli argomenti trattati durante le lezioni e le esercitazioni. Durante il colloquio lo studente dovrà dimostrare coerenza con il quesito proposto, chiarezza espositiva e adeguata terminologia scientifica |
| Programma esteso | Struttura e funzione delle principali biomolecole. Acidi nucleici: DNA e RNA Carboidrati: monosaccaridi, disaccaridi, e polisaccaridi e le loro implicazioni nella biochimica umana. Valutazione del metabolismo glicidico. Diabete. Emoglobina glicata. Lipidi: le principali classi di lipidi e le loro implicazioni nella biochimica umana. Dislipidemie. Le lipoproteine plasmatiche. Classificazione delle lipoproteine in base alla densità e alla migrazione elettroforetica. Le apolipoproteine. Chilomicroni: struttura, funzione e destino. VLDL: struttura, funzione e destino. LDL struttura, funzione e destino. HDL: struttura e funzione. placche aterosclerotiche.. Gli amminoacidi. Classificazione e descrizione dei venti alfa-L-amminoacidi che costituiscono le proteine. Amminoacidi essenziali. Altri amminoacidi di importanza metabolica. Le proteine. Funzioni svolte dalle proteine nell’organismo umano. La struttura delle proteine. Il legame peptidico. Sequenza amminoacidica. Struttura secondaria e descrizione di alfa-elica, foglietto-beta e ripiegamenti-beta. Motivi strutturali. Struttura terziaria. Forze che stabilizzano la struttura tridimensionale delle proteine. Domini strutturali. Struttura quaternaria. Proteine globulari e proteine fibrose. Le alfa-cheratine e la fibroina della seta. Metodi di studio delle proteine. Il folding delle proteine. Fattori che determinano la velocità di folding. Le chaperonine. Il misfolding delle proteine. Aggregazione proteica, formazione di fibrille amiloidi e basi molecolari di malattie degenerative umane. Modificazioni post-traduzionali delle proteine: glicosilazione e fosforilazione. Àncore lipidiche. Peptidi segnale. Traffico intracellulare delle proteine. Degradazione delle proteine. Sistema di ubiquitinazione. Il proteasoma. - Alterazione del metabolismo dei composti azotati: azotemia, uremia, uricemia Proteine del tessuto connettivo. Il collagene: tripla elica, prolina-idrossiprolina (ruolo della vitamina C). Malattie del collagene: rachitismo, scorbuto, L’elastina. I proteoglicani. Il sangue: esame emocromocitometrico. Indici di Wintrobe, Ematocrito, Formula leucocitaria, VES, Ferro, anemie Le globine. Struttura della mioglobina e dell’emoglobina; rapporti tra struttura e funzione. Emoglobinopatie. Generalità sugli enzimi: Classificazione, attività catalitica e struttura; cofattori e gruppi prostetici; oloenzima ed apoenzima. Specificità di azione. Cinetica chimica e termodinamica. Formazione del complesso enzima-substrato. Caratteristiche del sito attivo. La cinetica enzimatica. Modello di Michaelis e Menten. Valori di Km e Vmax. Unità di misura dell’attività enzimatica. Reazioni enzimatiche reversibili. Effetto del pH e della temperatura. Inibizione competitiva, non competitiva e irreversibile. Farmaci come inibitori enzimatici. Meccanismi della catalisi enzimatica. Catalisi acido-base. Catalisi covalente. Complessi multienzimatici: la piruvato deidrogenasi. Regolazione enzimatica. Allosterismo e cooperatività. Cinetica degli enzimi allosterici. Cooperatività: modello concertato e modello sequenziale. Regolazione covalente: reversibile ed irreversibile. Amplificazione di segnale: la coagulazione del sangue. Compartimentazione. Controllo del livello intracellulare degli enzimi. Enzimologia clinica. Indici di funzionalità epatica Azione biochimica delle vitamine. Le vitamine utilizzate nelle vie metaboliche. Vitamine idrosolubili e liposolubili. Fabbisogno e carenze vitaminiche. I coenzimi: struttura e funzioni. Coenzimi flavinici e pirimidinici. Acido folico. Tiamina. Acido lipoico. Biotina. Coenzima A. I coenzimi della piridossina. I coenzimi della Vitamina B12. Membrane cellulari e trasporto transmembrana. Fosfolipidi di membrana. Proteine di membrana. Asimmetria del plasmalemma. La membrana eritrocitaria. Spettrina e glicoforina. Trasporto trasnmembrana: classificazione. Permeabilità selettiva. Trasporto passivo e trasporto attivo. Le ATPasi. Modello molecolare della Na+/K+ ATPasi. Esercitazioni pratiche: Studio delle proteine. Dall’estrazione alla quantificazione |
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